Основна стаття:Ферменти

Найбільш добре відома роль білків в організмі – каталіз різних хімічних реакцій. Ферменти - група білків, що має специфічні каталітичні властивості, тобто кожен фермент каталізує одну або кілька подібних реакцій. Ферменти каталізують реакції розщеплення складних молекул (катаболізм) та їх синтезу (анаболізм), а також реплікації та репарації ДНК та матричного синтезу РНК. Відомо кілька тисяч ферментів; серед них такі, як, наприклад, пепсин розщеплюють білки в процесі травлення. У процес посттрансляційної модифікації деякі ферменти додають або видаляють хімічні групи інших білках. Відомо близько 4000 реакцій, що каталізуються білками. Прискорення реакції в результаті ферментативного каталізу іноді величезне: наприклад, реакція, що каталізується ферментом оротат-карбоксилазою, протікає в 10 17 разів швидше, ніж некаталізується (78 мільйонів років без ферменту, 18 мілісекунд за участю ферменту). Молекули, які приєднуються до ферменту та змінюються внаслідок реакції, називаються субстратами.

Хоча ферменти зазвичай складаються із сотень амінокислот, тільки не більша частиназ них взаємодіє з субстратом, і ще менша кількість - у середньому 3-4 амінокислоти, часто розташовані далеко один від одного в первинній амінокислотній послідовності - безпосередньо беруть участь у каталізі. Частина ферменту, що приєднує субстрат та містить каталітичні амінокислоти, називається активним центром ферменту.

[ред.] Структурна функція

Основні статті:Структурна функція білків , Фібрилярні білки

Структурні білки цитоскелета, як свого роду арматура, надають форму клітин і багатьом органоїдам і беруть участь у зміні форми клітин. Більшість структурних білків є філаментозними білками: наприклад, мономери актину та тубуліна - це глобулярні, розчинні білки, але після полімеризації вони формують довгі нитки, з яких складається цитоскелет, що дозволяє клітині підтримувати форму. Колаген іеластин - основні компоненти міжклітинної речовини сполучної тканини (наприклад, хряща), а з іншого структурного білка кератину складаютьсяволоси, нігті, пір'я птахів і деякі раковини.

Мишаче антитіло проти холери, приєднане куглеводневому антигену (вгорі)

Захисна функція

Основна стаття:Захисна функція білків

Існує кілька видів захисних функцій білків:

1. Фізичний захист. У ній бере участь колаген - білок, що утворює основу міжклітинної речовини сполучних тканин (у тому числі кісток, хряща, сухожиль та глибоких шарів шкіри (дерми)); кератин, що становить основу рогових щитків, волосся, пір'я, рогів та ін. похідних епідермісу. Зазвичай, такі білки розглядають як білки зі структурною функцією. Прикладами цієї групи білків служать фібриногени та тромбіни, що беруть участь у зсіданні крові.

2. Хімічний захист. Зв'язування токсинів білковими молекулами може забезпечувати їхню детоксикацію. Особливо важливу роль у детоксикації у людини відіграють ферменти печінки, що розщеплюють отрути або переводять їх у розчинну форму, що сприяє їх швидкому виведенню з організму.

3. Імунний захист. Білки, що входять до складу крові та інших біологічних рідин, беруть участь у захисній відповіді організму як на пошкодження, так і атаку патогенів. Білки системи комплементу та антитіла (імуноглобуліни) відносяться до білків другої групи; вони нейтралізують бактерії, віруси чи чужорідні білки. Антитіла, що входять до складу адаптативної імунної системи, приєднуються до чужорідних для даного організму речовин, антигенів, і цим нейтралізують їх, направляючи до місць знищення. Антитіла можуть секретуватися в міжклітинний простір або закріплюватися в мембранах спеціалізованих В-лімфоцитів, які називаються плазмоцитами. У той час як ферменти мають обмежену спорідненість до субстрату, оскільки занадто сильне приєднання до субстрату може заважати перебігу реакції, що каталізується, стійкість приєднання антитіл до антигену нічим не обмежена.

Регуляторна функція

Основні статті:Активатор (білки) , Протеасома , Регуляторна функція білків

Багато процесів всередині клітин регулюються білковими молекулами, які не є джерелом енергії, ні будівельним матеріаломдля клітки. Ці білки регулюють транскрипцію, трансляцію, сплайсинг, а також активність інших білків та ін. Регуляторну функцію білки здійснюють або за рахунок ферментативної активності (наприклад, протеїнкінази), або за рахунок специфічного зв'язування з іншими молекулами, як правило, що впливає на взаємодію з цими молекулами .

Так, транскрипція генів визначається приєднанням факторів транскрипції – білків-активаторів та білків-репресорів – до регуляторних послідовностей генів. На рівні трансляції зчитування багатьох мРНК також регулюється приєднанням білкових факторів, а деградація РНК та білків також проводиться спеціалізованими білковими комплексами. Найважливішу роль регуляції внутрішньоклітинних процесів грають протеїнкінази - ферменти, які активують чи придушують активність інших білків шляхом приєднання до них фосфатних груп.

Структура міоглобіну з виділеними α-спіралями

Сигнальна функція

Основні статті:Сигнальна функція білка , Гормони , Цитокіни

Сигнальна функція білків - здатність білків служити сигнальними речовинами, передаючи сигнали між клітинами, тканинами, органами та різними організмами. Часто сигнальну функцію поєднують з регуляторною, оскільки багато внутрішньоклітинні регуляторні білки теж здійснюють передачу сигналів.

Сигнальну функцію виконують білки-гормони, цитокіни, фактори росту та ін.

Гормони переносяться кров'ю. Більшість гормонів тварин – це білки чи пептиди. Зв'язування гормону з рецептором є сигналом, що запускає в клітині реакцію у відповідь. Гормони регулюють концентрації речовин у крові та клітинах, ріст, розмноження та інші процеси. Прикладом таких білків є інсулін, який регулює концентрацію глюкози в крові.

Клітини взаємодіють один з одним за допомогою сигнальних білків, що передаються через міжклітинну речовину. До таких білків відносяться, наприклад, цитокіни та фактори росту.

Цитокіни – невеликі пептидні інформаційні молекули. Вони регулюють взаємодії між клітинами, визначають їх виживання, стимулюють або пригнічують зростання, диференціювання, функціональну активність та апоптоз, забезпечують узгодженість дій імунної, ендокринної та нервової систем. Прикладом цитокінів може бути фактор некрозу пухлини, який передає сигнали запалення між клітинами організму.

Транспортна функція

Основна стаття:Транспортна функція білків

Розчинні білки, що беруть участь у транспорті малих молекул, повинні мати високу спорідненість (афінність) до субстрату, коли він присутній у високій концентрації, і легко вивільняти його в місцях низької концентрації субстрату. Прикладом транспортних білків можна назвати гемоглобін, який переносить кисень з легень до інших тканин та вуглекислий газ від тканин до легень, а також гомологічні білки, знайдені у всіх царствах живих організмів.

Деякі мембранні білки беруть участь у транспорті малих молекул через мембрану клітини, змінюючи її проникність. Ліпідний компонент мембрани водонепроникний (гідрофобен), що запобігає дифузії полярних або заряджених (іони) молекул. Мембранні транспортні білки прийнято поділяти на білки-канали та білки-переносники. Білки-канали містять внутрішні заповнені водою пори, які дозволяють іонам (через іонні канали) або молекул води (через білки-аквапорини) переміщатися через мембрану. Багато іонних каналів спеціалізуються на транспорті тільки одного іона; так, калієві та натрієві канали часто розрізняють ці подібні іони і пропускають лише один з них. Білки-переносники пов'язують, подібно до ферментів, кожну переносну молекулу або іон і, на відміну від каналів, можуть здійснювати активний транспорт з використанням енергії АТФ. "Електростанція клітини" - АТФ-синтазу, яка здійснює синтез АТФ за рахунок протонного градієнта, також може бути віднесена до мембранних транспортних білків.

Так само як і інші біологічні макромолекули (полісахариди, ліпіди та нуклеїнові кислоти), білки є необхідними компонентами всіх живих організмів та відіграють важливу роль у життєдіяльності клітини. Білки здійснюють процеси обміну речовин. Вони входять до складу внутрішньоклітинних структур - органеліцитоскелета, секретуються в позаклітинний простір, де можуть виступати в якості сигналу, що передається між клітинами, брати участь у гідролізе їжі та утворенні міжклітинної речовини.

Класифікація білків за їхніми функціями є досить умовною, оскільки один і той самий білок може виконувати кілька функцій. Добре вивченим прикладом такої багатофункціональності служить лізил-тРНК-синтетаза - яка не тільки приєднує залишок лізинактРНК, а й регулює транскрипцію кількох генів. Багато функцій білки виконують завдяки своїй ферментативної активності. Так, ферментами є руховий білокміозин, регуляторні білкипротеїнкінази, транспортний білокнатрій-калієва аденозинтрифосфатаза та ін.

Каталітична функція

Найбільш добре відома функція білків в організмі - каталіз різних хімічних реакцій. Ферменти - це білки, що мають специфічні каталітичні властивості, тобто кожен фермент каталізує одну або кілька подібних реакцій. Ферменти каталізують реакції розщеплення складних молекул (катаболізм) та їх синтезу (анаболізм), у тому числі реплікацію і репарацію ДНК і матричний синтез РНК. До 2013 року було описано понад 5000 тисяч ферментів. Прискорення реакції внаслідок ферментативного каталізу може бути величезним. Молекули, які приєднуються до ферменту і змінюються внаслідок реакції, називаються субстратами. Частина молекули ферменту, що забезпечує зв'язування субстрату та каталіз, називається активним центром.

Міжнародний союз біохімії та молекулярної біології в 1992 році запропонував остаточний варіант ієрархічної номенклатури ферментів, заснованої на типі реакцій, що каталізуються. Відповідно до цієї номенклатури назви ферментів завжди повинні мати закінчення -аза і утворюватися від назв реакцій, що каталізуються, та їх субстратів. Кожному ферменту приписується індивідуальний код, яким легко визначити його становище в ієрархії ферментів. За типом реакцій, що каталізуються, всі ферменти ділять на 6 класів:

КФ 1: Оксидоредуктази, що каталізують окисно-відновні реакції;

КФ 2: Трансферази, що каталізують перенесення хімічних груп з однієї молекули субстрату на іншу;

КФ 3: Гідролази, що каталізують гідроліз хімічних зв'язків;

КФ 4: Ліази, що каталізують розрив хімічних зв'язків без гідролізу з утворенням подвійного зв'язку в одному з продуктів;

КФ 5: Ізомерази, що каталізують структурні або геометричні зміни в молекулі субстрату;

КФ 6: Лігази, що каталізують утворення хімічних зв'язків між субстратами за рахунок гідролізу дифосфатного зв'язку АТФ або подібного трифосфату

Структурна функція

Структурні білки цитоскелета, як свого роду арматура, надають форму клітин і багатьом органоїдам і беруть участь у зміні форми клітин. Більшість структурних білків є філаментозними. Колаген та еластин – основні компоненти міжклітинної речовини сполучної тканини (наприклад, хряща), а з іншого структурного білка кератину складаються волосся, нігті, пір'я птахів та деякі раковини.

Захисна функція

Існує кілька видів захисних функцій білків:

Фізичний захист.Фізичну захист організму забезпечують колаген-білок, що утворює основу міжклітинної речовини сполучних тканин (у тому числі кісток, хряща, сухожиль і глибоких шарів шкіри (дерми)); кератин, що становить основу рогових щитків, волосся, пір'я, рогів та ін. Зазвичай, такі білки розглядають як білки зі структурною функцією. Прикладами білків цієї групи служать фібриногеніітромбіни, що беруть участь у згортанні крові.

Хімічний захист.Зв'язування токсинів білковими молекулами може забезпечувати їхню детоксикацію. Особливо важливу роль у детоксикації у людини відіграють ферменти печінки, що розщеплюють отрути або переводять їх у розчинну форму, що сприяє їх швидкому виведенню з організму.

Імунний захист.Білки, що входять до складу даху та інших біологічних рідин, беруть участь у захисній відповіді організму як на пошкодження, так і на атаку патогенів. Білки системи комплементу та антитіла (імуноглобуліни) відносяться до білків другої групи; вони нейтралізують бактерії, віруси чи чужорідні білки. Антитіла, що входять до складу даптативної імунної системи, приєднуються до чужорідних для даного організму речовин, антигенів, і тим самим нейтралізують їх, спрямовуючи до місць знищення. Антитіла можуть секретуватися в міжклітинний простір або закріплюватися в мембранах спеціалізованих В-лімфоцитів, які називаються плазмоцитами.

Регуляторна функція

Багато процесів усередині клітин регулюються білковими молекулами, які служать ні джерелом енергії, ні будівельним матеріалом для клітини. Ці білки регулюють просування клітини за клітинним циклом, транскрипцію, трансляцію, сплайсинг, активність інших білків та багато інших процесів. Регуляторну функцію білки здійснюють або за рахунок ферментативної активності (наприклад, протеїнкінази) або за рахунок специфічного зв'язування з іншими молекулами.

Найважливішу роль у регуляції внутрішньоклітинних процесів відіграють протеїнкінази та протеїнфосфатази-ферменти, які активують або пригнічують активність інших білків шляхом приєднання до них або відщеплення фосфатних груп.

Сигнальна функція

Сигнальна функція білків- здатність білків служити сигнальними речовинами, передаючи сигнали між клітинами, тканинами, органами та організмами. Часто сигнальну функцію поєднують з регуляторною, оскільки багато внутрішньоклітинні регуляторні білки теж здійснюють передачу сигналів.

Сигнальну функцію виконують білки-гормони, цитокіни, фактори росту та ін.

Гормони переносяться кров'ю. Більшість гормонів тварин – це білки чи пептиди. Зв'язування гормону з його рецептором є сигналом, що запускає реакцію у відповідь клітини. Гормони регулюють концентрації речовин у крові та клітинах, ріст, розмноження та інші процеси. Прикладом таких білків є інсулін, який регулює концентрацію глюкозів крові.

Клітини взаємодіють один з одним за допомогою сигнальних білків, що передаються через міжклітинну речовину. До таких білків відносяться, наприклад, цитокіни та фактори росту.

Цитокіни – пептидні сигнальні молекули. Вони регулюють взаємодії між клітинами, визначають їхню виживання, стимулюють або пригнічують ріст, диференціювання, функціональну активність і апоптоз, забезпечують узгодженість дій імунної, ендокринної та нервової систем. Прикладом цитокінів може бути фактор некрозу пухлини, який передає сигнали запалення між клітинами організму.

Транспортна функція

Розчинні білки, що беруть участь у транспорті малих молекул, повинні мати високу спорідненість (афінність) до субстрату, коли він присутній у високій концентрації, і легко вивільняти його в місцях низької концентрації субстрату.

Деякі мембранні білки беруть участь у транспорті малих молекул через мембрану клітини, змінюючи її проникність. Мембранні транспортні білки прийнято поділяти на білки-канали та білки-переносники. Білки-канали містять внутрішні заповнені водою пори, які дозволяють іонам (через іонні канали) або молекул води (через білки-аквапорини) переміщатися через мембрану. Багато іонних каналів спеціалізуються на транспорті тільки одного іона; так, калієві і натрієві канали часто розрізняють ці подібні іони і пропускають тільки один з них. Білки-переносники пов'язують, подібно до ферментів, кожну переносну молекулу або іон і, на відміну від каналів, можуть здійснювати активний транспорт з використанням енергії АТФ.

Запасна (резервна) функція

До таких білків відносяться так звані резервні білки, які запасаються як джерело енергії та речовини в насінні рослин (наприклад, глобуліни 7S та 11S) та яйцеклітинах тварин. Ряд інших білків використовується в організмі як джерело амінокислот, які у свою чергу є попередниками біологічно активних речовин, що регулюють процеси метаболізму.

Рецепторна функція

Білкові рецептори можуть бути як в цитоплазмі, так і вбудовуватися в клітинну мембрану. Одна частина молекули рецептора сприймає сигнал, яким найчастіше служить хімічна речовина, а деяких випадках - світло, механічне вплив (наприклад, розтяг) і інші стимули. При впливі сигналу на певну ділянку молекули – білок-рецептор – відбуваються її конформаційні зміни. В результаті змінюється конформація іншої частини молекули, що здійснює передачу сигналу інші клітинні компоненти. Існує кілька механізмів передачі сигналу. Деякі рецептори каталізують певну хімічну реакцію; інші є іонними каналами, які при дії сигналу відкриваються або закриваються; треті специфічно пов'язують внутрішньоклітинні молекули-посередники. У мембранних рецепторів частина молекули, що зв'язується із сигнальною молекулою, знаходиться на поверхні клітини, а домен, що передає сигнал, - усередині.

Моторна (рухова) функція

Цілий клас моторних білків забезпечує рух організму, наприклад, скорочення м'язів, у тому числі локомоцію (міозин), переміщення клітин всередині організму (наприклад, амебоїдний рух лейкоцитів), рух вій і джгутиків, а також активний і спрямований внутрішньоклітинний транспорт (кінезин, дінеїн) . Дінеїни та кінезини проводять транспортування молекул вздовж мікротрубочок з використанням гідролізу АТФ як джерело енергії. Дінеїни переносять молекули та органоїди з периферичних частин клітини у напрямку до центросоми, кінезини – у протилежному напрямку. Дінеїни також відповідають за рух вій і джгутиків еукаріотів. Цитоплазматичні варіанти міозину можуть брати участь у транспорті молекул та органоїдів мікрофіламентами.

У функціонуванні людського організму стала зрозуміла на початку ХІХ століття. Вчені позначили ці речовини грецьким терміном "протеїни", від слова protos - "головний, перший".

Головна особливість цих хімічних сполук у тому, що є основою, яку організм використовує до створення нових клітин. Інші їх функції полягають у забезпеченні регуляторних та обмінних процесів; у виконанні транспортних функцій (наприклад, білок гемоглобін, що розповсюджує кисень по всьому організму зі струмом крові); у формуванні м'язових волокон; в управлінні багатьма вітальними функціями організму ( яскравим прикладомслужить білок (інсулін); у регулюванні процесу травлення, енергетичного обміну; у захисті організму.

Хімічна структура цих речовин визначається кількістю амінокислот, у тому числі складаються білкові молекули. Молекули за розміром досить великі. Ці речовини є високомолекулярними органічними речовинамиі являють собою ланцюжок амінокислот, пов'язаних між собою пептидним зв'язком. Амінокислотний склад протеїнів обумовлений генетичним кодом. Безліч варіацій сполуки амінокислот дає різноманітність властивостей протеїнових молекул. Як правило, вони з'єднуються між собою та утворюють складні комплекси.

Класифікація протеїнів недоопрацьована, оскільки вченими досліджено далеко ще не все білки. Роль багатьох із них продовжує бути загадкою для людей. Поки що протеїни поділяють за біологічною роллю і тому, які саме амінокислоти входять до їх складу. Для нашого харчування цінний не сам білок, а його амінокислоти. Амінокислоти – це один з різновидів органічних кислот. Їх налічують понад 100. Без них неможливе перебіг метаболічних процесів.

Організм не може повністю засвоювати протеїни, що надходять з їжею. Більша частина їх піддається руйнації під впливом кислих травних соків. Відбувається розпад білків до амінокислот. Організм «бере» після розпаду необхідні йому амінокислоти і конструює їх потрібні білки. При цьому може відбуватися трансформація одних амінокислот на інші. Крім трансформації, вони можуть самостійно синтезуватися в організмі.

Проте чи всі амінокислоти може виробляти наш організм. Ті, які не синтезуються, називаються незамінними, тому що організм їх потребує, а отримати їх може лише ззовні. Незамінні амінокислоти неможливо замінити іншими. До них відносять метіонін, лізин, ізолейцин, лейцин, фенілаланін, треонін, валін. До того ж є інші амінокислоти, які утворюються виключно із незамінних фенілаланіну та метіоніну. Тому якість харчування зумовлено не кількістю білків, що надходять, а якісним їх складом. Наприклад, у картоплі, білокачанної капусті, буряках, капусті, в бобових, у хлібі міститься велика кількість триптофану, лізину, метіоніну.

Перебіг білкового обміну нашому організмі залежить від достатньої кількості необхідних білків. Розщеплення та трансформація одних речовин в інші відбувається з виділенням потрібної організму енергії.

Як наслідок життєдіяльності організму, постійно відбувається втрата частини білків. З білкових речовин, що надходять ззовні, втрачається приблизно 30 г на добу. Тому з урахуванням втрати раціон повинен містити достатню кількість цих речовин, щоб забезпечити працездатність організму.

Споживання організмом білкових речовин залежить від різних факторів: виконання важкої фізичної роботи або перебування у стані спокою; емоційний стан. За добу норма споживання білка становить у сукупності щонайменше 50 грам для дорослих (це приблизно 0,8 грам на кожен кілограм маси тіла). Дітям, у зв'язку з інтенсивним зростанням та розвитком, потрібно більше протеїнів – до 1,9 грама на кілограм маси тіла.

Тим не менш, навіть велика кількість білкових речовин, що вживаються в їжу, не гарантує збалансовану кількість амінокислот в них. Тому раціон харчування має бути різноманітний, щоб організм зміг з нього отримати максимум користі у вигляді різних амінокислот. Не йдеться про те, що якщо сьогодні в з'їденій вами їжі не виявилося триптофану, то вже завтра ж ви занедужаєте. Ні, організм «уміє» у невеликих кількостях запасати корисні амінокислоти та витрачати у разі потреби. Однак кумулятивна здатність організму не надто висока, тому запаси корисних речовин треба регулярно поповнювати.

Якщо за особистими переконаннями (вегетаріанство) або за станом здоров'я (проблеми із шлунково-кишковим трактом та дієтичне харчування) у вас є обмеження в раціоні, то вам необхідно отримати консультацію лікаря-дієтолога, щоб скоригувати своє харчування і відновити баланс протеїнів в організмі.
При інтенсивних спортивних заняттях організм потребує великої кількості протеїнів. Спеціально для таких людей випускається спортивне харчування. Однак надходження протеїнів має відповідати фізичним навантаженням, що виконуються. Надлишок цих речовин, всупереч поширеній думці, зовсім не призведе до різкого зростання м'язової маси.

Різноманітність функцій протеїнів охоплює чи не всі біохімічні процеси, що протікають в організмі. Їх можна назвати біохімічними каталізаторами.
З протеїнів утворюється цитоскелет, який підтримує форму клітин. Без протеїнів неможливе успішне функціонування імунної системи.

Відмінним харчовим джерелом протеїнів є м'ясо, молоко, риба, зернові, бобові, горіхи. Менш багаті протеїнами фрукти, ягоди та овочі.

Перший білок, який був вивчений для визначення його амінокислотної послідовності, це інсулін. За це досягнення Ф. Сенгером було отримано Нобелівська преміяу 60 роках минулого сторіччя. А вчені Д. Кендрю та М. Перуц у той же час змогли створити тривимірну структуру міоглобіну та гемоглобіну за допомогою методики дифракції рентген-променів. За це вони також були удостоєні Нобелівської премії.

Історія вивчення

У наступні 30-40 років було проведено дослідження більшої частини амінокислот, що входять до складу протеїнів. У 1894 році А. Коссель, німецький фізіолог, припустив, що саме амінокислоти і є тими самими структурними складовими білків, і що вони з'єднані між собою пептидними зв'язками. Він намагався дослідити амінокислотну послідовність білка.
У 1926 році, нарешті, було визнано чільну роль протеїнів в організмі. Це сталося тоді, коли хімік із США Д. Самнер довів, що уреаза (фермент, без якого неможливе перебіг багатьох хімічних процесів) є білком.

Виділити чисті протеїни для потреб науки на той момент було дуже складно. Саме тому перші досліди проводилися із застосуванням тих поліпептидів, які можна було з мінімальними витратами очистити у значній кількості – це білки крові, курячі білки, різні токсини, ферменти травного або метаболічного походження, що виділяються після вибою великої худоби. Наприкінці 50-х років вдалося очистити бичачу панкреатичну рибонуклеазу. Саме ця речовина стала для багатьох вчених експериментальним об'єктом.

У сучасній науці дослідження протеїнів продовжилося якісно на новому рівні. Існує галузь біохімії, яка називається протеомікою. Тепер, завдяки протеоміці, можна досліджувати не тільки виділені очищені білки, а й паралельну, одночасну зміну модифікації безлічі білків, що належать до різних клітин та тканин. Наразі вчені можуть теоретично розрахувати структуру білка за послідовністю амінокислот. Методи кріоелектронної мікроскопії дозволяють вивчити великі та малі білкові комплекси.

Властивості протеїнів

Білки розрізняють за рівнем їх розчинності, більшість їх добре розчиняються у воді. Проте трапляються і винятки. Фіброїн (основа павутини та шовку) та кератин (основа волосся у людини, а також вовни у тварин та пір'я у птахів) є нерозчинними.

Денатурація

У деяких випадках денатурація є оборотною, зворотний стан білка можна повернути за допомогою солей амонію. Оборотну денатурацію застосовують як метод очищення білка.

Прості та складні протеїни

За хімічною природою складних білків виділяють п'ять класів:

• Глікопротеїди.
• Хромопротеїди.
• Фосфопротеїди.
• Металопротеїди.
• Ліпопротеїди.

Хромопротеїди – це загальне найменування складних протеїнів, до яких належать флавопротеїди, хлорофіли, гемоглобін та інші.

Білки, які називаються фосфопротеїдами, містять у своєму складі залишки фосфорної кислоти. До цієї групи протеїнів належить, наприклад, казеїн молока.

Металопротеїди – це протеїни, що містять ковалентно пов'язані іони деяких металів. Серед них є протеїни, які виконують транспортні та депонуючі функції (трансферин, феритин).

Складні білки ліпопротеїди містять у своєму складі залишки ліпідів. Їх функція – транспортування ліпідів.

Біосинтез протеїнів

Генетичний код складається із кодонів. Кодоном називають одиницю генетичної інформації, що складається із залишків нуклеотидів. Кожен із кодонів відповідає за приєднання однієї амінокислоти до білка. Загальна їх кількість – 64. Деякі амінокислоти визначаються не одним, а кількома кодонами.

Функції протеїнів в організмі

Слід зауважити, що класифікація протеїнів за їх функціями є досить умовною, тому що в деяких живих організмів той самий протеїн може виконувати кілька різних функцій. Багато функцій протеїни виконують завдяки тому, що мають високу ферментативну активність. Зокрема до таких ферментів відноситься руховий білок міозин, а також регуляторні білки протеїнкінази.

Каталітична функція

Більше 4 000 реакцій, що протікають у нашому організмі, потребують каталізації. Без впливу ферментів реакція протікає в десятки та сотні разів повільніше.
Молекули, що приєднуються до ферменту в процесі реакції, а потім видозмінюються, називаються субстратами. У складі ферменту безліч амінокислот, але далеко не всі з них взаємодіють з субстратом, і тим більше не всі їх безпосередньо беруть участь в процесі каталізації. Та частина ферменту, до якої приєднується субстрат, є активним ферментативним центром.

Структурна функція

Захисна функція

Імунний захист передбачає участь протеїнів, що входять до складу крові чи інших біологічних рідин, у формуванні захисної відповіді організму на атаку патогенних мікроорганізмів або пошкодження. Наприклад, імуноглобуліни нейтралізують віруси, бактерії або чужорідні протеїни. Антитіла, що виробляються імунною системою, прикріплюються до чужорідних для цього організму речовин, які називаються антигенами, та нейтралізують їх. Як правило, антитіла секретуються у міжклітинний простір або закріплюються у мембранах спеціалізованих клітин плазмоцитів.

Ферменти і субстрат з'єднуються між собою не надто тісно, ​​інакше перебіг каталізованої реакції може порушитися. А ось стійкість приєднання антигену та антитіл нічим не обмежується.

Хімічний захист полягає у зв'язуванні білковими молекулами різних токсинів, тобто у забезпеченні детоксикації організму. Найвідповідальнішу роль детоксикації нашого організму грають печінкові ферменти, які розщеплюють отрути чи переводять їх у розчинну форму. Розчинені токсини швидко залишають організм.

Регуляторна функція

Сигнальна функція

Цитокіни, білки-гормони виконують сигнальну функцію.
Гормони розносяться кров'ю. Рецептор при зв'язуванні з гормоном запускає в клітині реакцію у відповідь. Завдяки гормонам здійснюється регуляція концентрації речовин у клітинах крові, а також регуляція клітинного росту та розмноження. Прикладом таких протеїнів є широко відомий інсулін, який регулює концентрацію в крові глюкози.

Цитокіни є невеликими інформаційними пептидними молекулами. Вони діють як регулятори взаємодії між різними клітинами, а також визначають виживання цих клітин, пригнічують або стимулюють їх зростання та функціональну активність. Без цитокінів неможлива узгоджена робота нервової, ендокринної та імунної систем. Наприклад, цитокіни можуть спричинити некроз пухлини – тобто пригнічення росту та життєдіяльності запальних клітин.

Транспортна функція

Запасна (або резервна) функція

Рецепторна функція білків

Моторна (або рухова) функція

Білки в обміні речовин

Ті амінокислоти, які не синтезуються організмом, називаються незамінними, отже, можуть надходити до нас лише ззовні.

Людина отримує амінокислоти з тих білків, які містяться у їжі. Білки піддаються денатурації у процесі травлення під дією кислих шлункових соків та ферментів. Деяка частина отриманих в результаті процесу травлення амінокислот застосовується для синтезу необхідних протеїнів, а решта їх у процесі глюконеогенезу перетворюється на глюкозу або застосовується в циклі Кребса (це процес метаболічного розпаду).

Використання протеїнів як енергетичне джерело особливо важливе у несприятливих умовах, коли організм використовує внутрішній «недоторканний запас» – власні білки. Амінокислоти для організму є важливим джерелом азоту.

Єдиних норм добової потребиу білках немає. Мікрофлора, що населяє товстий кишечник, також синтезує амінокислоти, і вони не можуть враховуватись при складанні протеїнових норм.

Запаси протеїнів в людському організмі мінімальні, а нові протеїни можуть синтезуватися тільки з білків, що розпадаються, що надходять від тканин організму і з амінокислот, що надходять разом їжею. З тих речовин, що входять до складу жирів та вуглеводів, протеїни не синтезуються.

Нестача білка
Нестача білкових речовин у раціоні викликає у дітей сильне уповільнення росту та розвитку. Для дорослих білковий дефіцит небезпечний появою глибоких змін у печінці, зміною гормонального фону, порушенням функціонування залоз внутрішньої секреції, погіршенням засвоюваності поживних речовин, погіршенням пам'яті та працездатності, проблемами із серцем. Всі ці негативні явища пов'язані з тим, що протеїни беруть участь майже у всіх процесах людського організму.

У 70 роках минулого століття були зафіксовані летальні випадки у людей, які тривалий час дотримуються низькокалорійної дієти з вираженим дефіцитом білка. Як правило, безпосередньою причиною смерті в даному випадку були незворотні зміни у серцевому м'язі.

Дефіцит протеїнів знижує стійкість імунітету до інфекцій, оскільки зменшується рівень утворення антитіл. Порушення синтезу інтерферону та лізоциму (захисних факторів) викликає загострення запальних процесів. Крім того, білковий дефіцит найчастіше супроводжується нестачею вітамінів, що у свою чергу теж призводить до несприятливих наслідків.

Дефіцит впливає не найкраще на вироблення ферментів і на засвоюваність важливих поживних речовин. Не слід забувати, що гормони є білковими утвореннями, отже, недолік протеїнів може призвести до сильних гормональних порушень.

Будь-яка активність фізичного характеру завдає шкоди м'язовим клітинам, і чим більше навантаження, тим більше м'язи страждають. Для відновлення пошкоджених клітин м'язів потрібна велика кількість якісного білка. Попри поширену думку, фізичні навантаження лише тоді корисні, коли з їжею в організм поставляється достатня кількість білка. При інтенсивних фізичних навантаженьспоживання білка має досягати 1,5 – 2 грами на кожен кілограм ваги.

Надлишок білка

Але якщо людина не займається спортом, і при цьому вживає більш ніж 1,75 г білка на кілограм ваги, то в печінці накопичується надлишок протеїну, який перетворюється на азотисті сполуки та глюкозу. Азотисте з'єднання (сечовина) має обов'язково виводитися нирками з організму.

Крім того, при надлишку білка виникає кисла реакція організму, що призводить до втрати кальцію через зміну питного режиму. До того ж м'ясна їжа, багата на білок, часто містить пурини, деякі з яких у процесі метаболізму відкладаються в суглобах і викликають розвиток подагри. Слід зазначити, що порушення, пов'язані з надлишком протеїном, трапляються набагато рідше, ніж порушення, пов'язані з білковою недостатністю.

Оцінка достатньої кількості білка у раціоні здійснюється за станом азотистого балансу. В організмі безперервно відбувається синтезування нових протеїнів та виділення назовні кінцевих продуктів білкового метаболізму. До складу протеїнів входить азот, що не міститься ні в жирах, ні у вуглеводах. І якщо азот відкладається в організмі про запас, то тільки в складі білків. При білковому розпаді він повинен виділитися назовні разом із сечею. Для того щоб функціонування організму здійснювалося на потрібному рівні, потрібно заповнити азот, що видаляється. Азотистий баланс означає, що кількість споживаного азоту відповідає кількості виведеного з організму.

Білкове харчування

Ці продукти є високоякісним джерелом протеїнів, проте слід пам'ятати, що вони містять багато жиру, тому зловживати частотою в раціоні небажано. Крім великої кількості білка, в організм також потрапить надмірна кількість жиру.

Переважні продукти з багатим протеїновим вмістом: соєві сири, нежирні сири, нежирна телятина, яєчний білок, знежирений сир, свіжа рибаі морепродукти, молодий баранчик, курятина, біле м'ясо.
Менш переважно вживання таких продуктів, як: молоко та йогурти з додаванням цукру, червоне м'ясо (вирізка), темне куряче та індиче м'ясо, нежирна нарізка, домашній сир, перероблене м'ясо у вигляді бекону, салямі, шинки.

Яєчний білок - чистий білок, в якому немає жиру. У пісному м'ясіміститься близько 50% кілокалорій, що припадають на частку протеїнів; у продуктах, що містять крохмаль – 15%; у знежиреному молоці – 40 %; в овочах – 30%.

Головне правило при виборі білкового харчування полягає в наступному: Велика кількістьбілка на одиницю калорій та високий коефіцієнт засвоюваності білка. Найкорисніше вживати продукти з низьким вмістом жиру та високим вмістом білків. Дані про калорійність можна знайти на упаковці будь-якого продукту. Узагальнені дані про вміст білків та жирів у тих продуктах, калораж яких складно вирахувати, можна знайти у спеціальних таблицях.

Легше засвоюються протеїни, що зазнали теплової обробки, оскільки вони стають доступними для впливу ферментів травного тракту. Однак температурна обробка може знизити біологічну цінність протеїну через те, що деякі амінокислоти руйнуються.

Вміст білків та жирів у деяких харчових продуктах

Метаболізм протеїнів

На засвоєння їжі організм може витратити близько 15% від усієї калорійності раціону.
Їжа з високим вмістом протеїнів у процесі метаболізму сприяє посиленню теплопродукції. Температура тіла трохи збільшується, що призводить до додаткової витрати енергії на процес термогенезу.

Білки не завжди використовуються як енергетична субстанція. Це пов'язано з тим, що застосування їх як джерела енергії для організму буває невигідним, адже з певної кількості жирів та вуглеводів можна отримати набагато більше калорій і набагато ефективніше, ніж з аналогічної кількості протеїну. До того ж в організмі рідко буває надлишок білків, а якщо він і є, то більшість надлишкових протеїнів йде для здійснення пластичних функцій.

У тому випадку, коли в харчуванні не вистачає енергетичних джерел у вигляді жирів та вуглеводів, організм приймається за використання накопичених жирів.

Достатня кількість протеїнів у раціоні допомагає активізувати та нормалізувати уповільнений обмін речовин у тих людей, які страждають на ожиріння, а також дозволяє підтримувати м'язову масу.

Якщо білка не вистачає, організм перемикається використання м'язових білків. Це тому, що м'язи негаразд важливі підтримки життєдіяльності організму. У м'язових волокнах згоряє більшість калорій, і зниження м'язової масизнижує енергетичні витрати організму.

Дуже часто люди, які дотримуються різних дієт для схуднення, вибирають таку дієту, в якій дуже мало білка надходить із їжею в організм. Як правило, це овочеві або фруктові дієти. Крім шкоди, така дієта нічого не принесе. Функціонування органів та систем при нестачі протеїнів пригнічується, що викликає різні порушення та захворювання. Кожну дієту слід розглядати з погляду потреби організму у білку.

Такі процеси як засвоєння білків та застосування їх у енергетичних потребах, а також виведення продуктів білкового метаболізму потребує більше рідини. Щоб не отримати зневоднення, на день треба приймати близько 2 літрів води.

Регуляторні функції

Регуляторні функції психіки спрямовані на координацію внутрішніх психічних процесів, управління взаємодією з предметами зовнішнього світу, на налагодження відносин із оточуючими людини людьми.

Координація внутрішніх психічних процесів складає основі безумовних рефлексів, механізм яких уроджений і, отже, обумовлений біогенетично. Він проявляється у патернах інстинктивних реакцій. Наприклад, моргання, звуження або розширення зіниць, мимовільне відсмикування руки і т.п.

Управління взаємодією з предметами зовнішнього світу людина відбувається за закономірностями динаміки умовних рефлексів та орієнтовно-дослідницької діяльності у просторі свого буття. Наприклад, за запахом їжі ви визначаєте корисність або шкідливість для вживання, сигналом світлофора зупиняєтеся або переходите вулицю.

Налагодження відносин з оточуючими людьми відбувається за законами психологічної, соціально-психологічної та соціальної діяльності. Наприклад, ми вибираємо партнера для спільної діяльності, який підходить нам за конкретними якостями своєї особистості.

У всіх випадках регуляторні функції виявляються у спрямованих на будь-який об'єкт тілесних рухах, які трансформуються у предметні дії, вчинки та поведінку людини.

Регуляторні функції психіки у відносинах проявляються через вчинки людини, які завжди містять моральний компонент соціального поведінки. Механізми такої поведінки укладені в особливих правилах і символіці життя (ритуалах, звичаях, традиціях, законах).

Регуляція предметних дій та вчинків вимагає від людини значної вольової напруги. Тому воля стає базовим процесом регуляторних функцій психіки. У вольових аспектах відбувається асиміляція регуляторних функцій психіки. Воля є стрижневим компонентом структурної організаціїособи. Наприклад, з її ослабленням (абулією) пов'язаний розпад особистості, що в клінічній практиці психічних розладів.

Імліцитні функції психіки похідні від нервової діяльності мозку. Тому вони внутрішньо притаманні організму людини і походять з морфологічних особливостей мозку та закономірностей вищої нервової діяльності, яку мозок здійснює. Ця залежність психічної діяльності від діяльності мозку виражена формулою "психіка є функція мозку".

Експліцитні функції психіки

психіка людина імпліцитна експліцитна

Людина завдяки свідомості здатна до довільних дій, вчинків та до ініціативної діяльності, що випливають з його суб'єктної активності. Отже, він сам на власний розсуд використовує свій психічний потенціал у процесах взаємодії із зовнішнім світом. В результаті людина сама перетворює свій внутрішній психічний резерв через процеси зовнішньої взаємодії. Це призводить до нових форм відносин з навколишньою дійсністю, в яких імпліцитні функції трансформуються в ряд зовнішніх (експліцитних) функцій психіки: комунікативні, інформаційні, когнітивні, емотивні, конативні, креативні. У них і розкривається психічний потенціал людини як суб'єкта предметно-практичної та суспільно-трудової діяльності.

У цій діяльності людина не тільки перетворює середовище свого проживання, але водночас і свою власну психологію. У цьому вся сенсі можна сказати, що психіка як функція мозку, а й результат зовнішньої суб'єктної активності, що людина проявляє з власної волі. Це означає залежність індивідуального психічного розвиткувід самої людини, від того, наскільки успішно вона реалізує у своєму житті потенціал експліцитних психічних функцій.

Усі шість експліцитних функцій психіки у процесах взаємодії людини з навколишнім світом (речами та людьми) трансформуються у психологічні, соціально-психологічні, соціальні явища індивідуальної, групової та суспільної психології, яка асимілюється в особистісній організації людини у вигляді ролей та психологічних якостей.

Існує кілька видів захисних функцій білків:

Фізичний захист. У ній бере участь колаген - білок, що утворює основу міжклітинної речовини сполучних тканин (у тому числі кісток, хряща, сухожиль та глибоких шарів шкіри)дерми); кератин, що становить основу рогових щитків, волосся, пір'я, рогів та ін. похідних епідермісу. Зазвичай, такі білки розглядають як білки зі структурною функцією. Прикладами цієї групи білків є фібриногени і тромбіни, що беруть участь у зсіданні крові.

Хімічний захист. Зв'язування токсини білковими молекулами може забезпечувати їхню детоксикацію. Особливо важливу роль у детоксикації у людини відіграють ферменти печінки, що розщеплюють отрути або переводять їх у розчинну форму, що сприяє їх швидкому виведенню з організму.

Імунний захист. Білки, що входять до складу крові та інших біологічних рідин, беруть участь у захисній відповіді організму як на пошкодження, так і атаку патогенів. Білки системи комплементу та антитіла (імуноглобуліни) відносяться до білків другої групи; вони нейтралізують бактерії, віруси чи чужорідні білки. Антитіла, що входять до складу адаптивної імунної системи, приєднуються до чужорідних для даного організму речовин, антигенами, і цим нейтралізують їх, направляючи до місць знищення. Антитіла можуть секретуватися в міжклітинний простір або закріплюватися в мембранах спеціалізованих В-лімфоцитів, які називаються плазмоцитами. У той час як ферменти мають обмежену спорідненість до субстрату, оскільки занадто сильне приєднання до субстрату може заважати перебігу реакції, що каталізується, стійкість приєднання антитіл до антигену нічим не обмежена.

Регуляторна функція

Багато процесів усередині клітин регулюються білковими молекулами, які служать ні джерелом енергії, ні будівельним матеріалом для клітини. Ці білки регулюють транскрипцію, трансляцію, сплайсинг, а також активність інших білків та ін Регуляторну функцію білки здійснюють або за рахунок ферментативної активності (наприклад, протеїнкінази), або за рахунок специфічного зв'язування з іншими молекулами, як правило, що впливає на взаємодію з цими молекулами ферментів.

Так, транскрипція генів визначається приєднанням факторів транскрипції - білків-активаторів і білків-репресорів до регуляторних послідовностей генів. На рівні трансляції зчитування багатьох мРНК також регулюється приєднанням білкових факторів, адеградація РНК та білків також проводиться спеціалізованими білковими комплексами. Найважливішу роль у регуляції внутрішньоклітинних процесів грають протеїнкінази-ферменти, які активують або пригнічують активність інших білків шляхом приєднання до них фосфатних груп.

Сигнальна функція

Сигнальна функція білків- здатність білків служити сигнальними речовинами, передаючи сигнали між тканинами, клітинами чи організмами. Часто сигнальну функцію поєднують з регуляторною, оскільки багато внутрішньоклітинні регуляторні білки теж здійснюють передачу сигналів.

Сигнальну функцію виконують білки-гормони, цитокіни, фактори росту та ін.

Гормони переносяться кров'ю. Більшість гормонів тварин – це білки чи пептиди. Зв'язування гормону з рецептором є сигналом, що запускає в клітині реакцію у відповідь. Гормони регулюють концентрації речовин у крові та клітинах, ріст, розмноження та інші процеси. Прикладом таких білків є інсулін, який регулює концентрацію глюкозивкрові.

Клітини можуть взаємодіяти один з одним на невеликій відстані за допомогою сигнальних білків, що передаються через міжклітинну речовину. До таких білків відносяться, наприклад, цитокіни і фактори росту.

Цитокіни-невеликі пептидні інформаційні молекули. Вони регулюють взаємодії між клітинами, визначають їхню виживання, стимулюють або пригнічують ріст, диференціювання, функціональну активність і апоптоз, забезпечують узгодженість дій імунної, ендокринної та нервової систем. Прикладом цитокінів може бути фактор некрозу пухлин, який передає сигнали запалення між клітинами організму.